Un gruppo di ricercatori, coordinati dal Dottore Ciro Leonardo Pierri del Dipartimento di Bioscienze, Biotecnologie e Biofarmaceutica, riporta per la prima volta l’inattesa somiglianza strutturale e funzionale tra alcune proteine batteriche (ossidoreduttasi FAD/NADH dipendenti) ed importanti proteine umane.
I risultati della ricerca, frutto del finanziamento delle Associazioni AIRM (www.mitoairm.it) e Mitocon e del MIUR, sono stati pubblicati sul “Journal of Clinical Medicine” ed hanno almeno due implicazioni per la salute umana.
“La prima implicazione – si legge nella nota – riguarda la riduzione degli effetti collaterali di nuovi antibiotici. Le proteine batteriche analizzate nello studio hanno un ruolo fondamentale per la sopravvivenza delle cellule batteriche e, ad oggi, sono oggetto di ricerca in diversi laboratori internazionali come target di nuovi antibiotici, al fine di arginare il fenomeno dell’antibiotico resistenza. In tal senso lo studio dei ricercatori baresi identifica le sole regioni di tali proteine batteriche che possono essere target di antibiotici, riducendo i pericolosi effetti collaterali dovuti a somiglianze, sin’ora inaspettate, con le proteine umane. Lo studio propone, inoltre, un metodo, attualmente depositato come brevetto, per comparare la struttura di proteine di microorganismi ed umane, affinché proteine umane non divengano bersaglio indesiderato di nuovi antibiotici”.
“La seconda implicazione riguarda le patologie mitocondriali e, piu’ in generale, le malattie neuro-muscolo degenerative, attualmente senza cura, in cui si osserva un deficit della respirazione mitocondriale. In tal senso, lo studio identifica, per la prima volta in una importante proteina umana (AIF), una struttura tale da poter contribuire attivamente alla respirazione mitocondriale. Ciò, quindi, rende AIF un possibile bersaglio, nuovo ed alternativo, di stimolazione della respirazione mitocondriale nei pazienti affetti da severe patologie neuromuscolo degenerative con disfunzione mitocondriale” conclude la nota.
(ITALPRESS).
